Akai QX-3700 Instrukcja Użytkownika

POLSKIE TOWARZYSTWO BIOCHEMICZNEAdvances in BiochemistryTOM 46, NR 2, 2000Priony d ro ż d ż y... 108Heterodimery I...

to kolejny prion o konkretnej funkcji fizjologicznej w procesie starzenia.Nie wiadomo jak szeroko w przyrodzie występuje zjawisko przenoszenia dzie

Heterodimeryczne receptory jądrowe. I. Receptory witamin i hormonów Heterodimeric nuclear receptors. I. Vitamin and hormone receptorsDANUTA K

powinowactwo do swoistego elementu rozpoznania w DNA niż homodimer. Receptor witaminy D3, VDR (vitamin D 3 receptor) oraz receptor aktywowany

Przy ułożeniu typu DR oba monomery znajdują się po tej samej stronie helisy DNA, zajmując przyległe głębokie rowki. Dodatkowa a-helisa,

są odpowiedzialne za aktywność transaktywacyjną, niezależną od liganda. Domena C zawiera motywy charakterystyczne dla białek wiążących DNA,

właściwość wzmocnionej fluorescencji po związaniu z VDR, pozwoliły wykryć obecność VDR również w cytoplazmie, w endoplazmatycznym re

receptory adrenergiczne ani na wymieniacze Na/H. Nieaktywna forma VD, 24,25(OH)2-D3 nie wpływa na ekspresję receptora parathormonu. Wzmoż

VD i jej aktywne analogi wyraźnie osłabiały tempo podziałów komórkowych, co wskazuje na pozytywną rolę VD i uzasadnia podjęcie ewentual

uwolnienia korepresorów, powiązania z koaktywato- rami poprzez domeną AF-2, acetylację histonów przez jeden z koaktywatorów jakim jest acetylotra

11.Leblanc BP, Stunnenberg HG (1995) Genes Dev 9: 1811-181612. Kästner P, Mark M, Chambon P (1995) Cell 83: 859-86913. K c i d e 1 S

6 kwietnia br. obiegła świat sensacyjna wiadomość o odczytaniu przez firmę Celera całkowitej sekwencji genomu człowieka. Nie oznacza to wca

77. Z h u X-G, McPhic P, Lin K-H, Cheng S-Y (1997) J Biol Chem 272: 9048- 905478. Z h u X-G, Hanover A, Hager GL, Cheng S-Y (1998) JB io

Heterodimeryczne receptory jądrowe. II. Regulacja przemiany kwasów tłuszczowych i steroidów Heterodimeric nuclear receptors. II. Fatty acid

torami sierocymi. Mają one zdolność aktywacji lub represji transkrypcji genów i/lub wiązania znanych HRE w regulatorowych regionach DNA.

skrypcję genu cyklooksygenazy-2. Promotor tego genu zawiera HRE typu DR-1 [10].PPARX odgrywa rolę w różnicowaniu preadipocy- tów. Pojawia się ju

FXR aktywuje ekspresję genu białka przenoszącego kwasy żółciowe z jelit do wątroby, BABP {bile acid binding pro tein), hamuje zaś gen hydroksyla

genu jednego z typów RAR, niezależnie od obecności RA w komórce [23],VIII. Uwagi końcoweOdkrycie ligandów opisanej grupy heterodime- rycznych

Geny syntaz tlenku azotu: struktura, regulacja ekspresji, produkty białkoweGenes of nitric oxide synthases: structure, regulation of expression, prot

NO odpowiada za ich efekty farmakologiczne, które Celem pracy jest omówienie i przedyskutowanieokazały się zależne od aktywacji cytosolowej cykla-

Do sekwencji tej przyłącza się czynnik TBP (TA- TA-box bindingprotein ), o masie cząsteczkowej ok. 30 kD, który tworzy, wraz z sekwencją TATA,

w poz. -947 i -1211, jest aktywny w formie ufosfory- lowanej i jego działanie wywołuje ok. 50-krotne zwiększenie poziomu transkrypcji genu N

WYDAWCAEditorPOLSKIE TOWARZYSTWO BIOCHEMICZNE Polish Biochemical Society ul. Pasteura 3,02-093 Warszawa, Poland tel/fax 658-20-99 e-mail — ptbio

III-2. Nos2Ekspresję genu Nos2 indukują endotoksyny bakteryjne np. LPS i cytokiny: interferon-y (INF-y), IL-lp ,TNF-ot i IL- 6 [43, 45, 50, 5

różnią ją od innych syntaz. NOS3 jest bogata w proli- nę i zawiera sekwencje docelowe dla acylotransferaz przeprowadzających mirystylację i palmityla

Ryc. 2. Schemat struktury genów, mRNA i produktów białkowych genów syntaz tlenku azotu. Zachowano proporcją wielkości eksonów i intronów genów Nos or

Tabela 3.Wielkości eksonów i intronów genów syntaz tlenku azotunos 1nos 2nos 3cksonwielkość(pz)intronwielkość(kpz)eksonwielkość(pz)intronwielkość

4. IgnarroLJ (1996) Kidney Int Suppl 55: 2-55. Dembińska-Kieć A (1995) w: K o n a r s k a L {red) Molekularne sygnały przekazywania sygnałó

77.Wang Y, Marsden PA (1995) Curr Opin Nephrol Hypertens 4: 12-2278. Park CS, Park R, Krishna G (1996) Life Sei 59: 219-22579. O’Doncll TJ, Huang PL

Grupa kinaz białkowych CKI The group of protein kinases CKIIWONA WOJDA*Spis treści:I. WstępII. Ogólna charakterystyka kinazy białkowej CKIIII. Kina

II. Ogólna charakterystyka kinazy białkowej CKIKinaza białkowa CKI należy do kinaz seryno- wo/treoninowych, niezależnych od cyklicznych n

czas gdy delecja obydwu jest letalna [23, 27]. U Schi- zosaccharom yces pom be parę enzymów o podobnej funkcji stanowią Hhpl i Hhp2. U ssaków natom

cji transkrypcji genów RNR2 i RNR3 po zadziałaniu HU (hydroksyuracyl) na komórki drożdżowe [35].Okazało się, że kinaza Hrr25p fosforyluje in v

ARTYKUŁYPriony u drożdży i grzybów nitkowatych Priony in yeast and filamentous fungiMAGDALENA BOGUTA*Spis treści:I. WstępII. Priony u drożdży i grz

staje się znacznie słabszym substratem dla CKI [37, 38],Obecność ufosforylowanej seryny czy treoniny w pozycji -3 nie jest jednak niezbędna, jeśli w

cjc z białkowym sub- stratem. Obydwa płaty połączone są tzw. regionem zawiasu (pętla L-78), który decyduje o konformacji szczeliny. NL

nieaktywna CKIaktywna CKIumożliwia „zakotwiczenie” enzymu w błonie komórkowej.Prawdopodobnie istnieją jeszcze inne mechanizmy regulujące

25. Robinson LC, Hubboard EJA, Graves PR, DcPaoli-Roach AA, Roach PJ, Kung C, Haas DW, Hagedorn CH, Goebl M, Culbertson MR, Carlson M (19

Kinaza białkowa CKII Protein kinase CKIIIWONA WOJDA*Spis treści:I. Ogólna charakterystykaII. Struktura podjednostkowa i regulacja aktywnościIII. Fu

fosforylacji enzymu w resztach tyrozynowych [14]. Podobne wyniki uzyskano używając kazeiny jako substratu. Tak więc obecność jonów Mn++zm

Powyższe wnioski dotyczące roli podjednostki (3 w regulacji aktywności enzymu, zdają się być potwierdzone przez wyniki badań z użyciem pep

gerujące, że fosforylacja CKII jest skorelowana ze wzrostem aktywności tego enzymu w odpowiedzi komórki na czynniki wzrostowe, surowicę

się do glikoprotein ściany komórkowej S. cerevisiae [cyt. za 4].Wyniki prowadzonych badań nad udziałem CKII w regulacji cyklu komórkowego u

11.Cardenas ME., Walter R, Hanna D, Casser SM(1993) J Cell Sci 104: 533-54312. Meier UT (1996) J Biol Chem 271: 1937613. Kemp BE, Pears

czynników [PSI] i [URE] u drożdży Saccharom yces cerevisiae z cechami prionu, wyjaśniającymi mechanizm infekcji wywołujący śmiertelne choroby móz

Dehydrogenaza NADH kompleksu I łańcucha oddechowego. Podstawowe podjednostki kodowane przez genom jądrowy Complex I NADH-dehydrogenase of t

do przestrzeni międzybłonowej. Przy udziale trzech pomp protonowych wytwarzany jest gradient protonowy, który dostarcza energii do syntezy ATP.El

wanym i najmniej poznanym enzymem wśród kompleksów mitochondrialnego łańcucha oddechowego. Dzięki badaniom przeprowadzonym z organizmami bakteryjn

błoną mitochondrialną. Wśród tych podjednostek są także te, które zawierają grupy odpowiedzialne za przebieg procesów oksydoredukcyjnych.Podjed

roślin) wykazuje zaburzenia w składaniu części peryferyjnej kompleksu. Natomiast brak podjednostki 21kDa kodowanej przez genom jądrowy pro

ność centrów Nlb, N2, N3 i N4. Wartości potencjałów dla tych grup oksydoredukcyjnych zgadzają się z obecnie przyjętym modelem transportu

plastowym PSST jest podjednostka NDH-K. Gen ndh-K znajduje się w obrębie genomu chloroplastowego i koduje białko wchodzące w skład kompleksu NAD

wyniku. Przyjęto, że N2 nie jest zlokalizowane w podjednostce błonowej, ale jest związane z białkiem leżącym na granicy domeny błonowej i pery

6. O h n i s h i T (1998) Biochim Biophys Acta 1364: 186-206.7. Buchanan S K, Walker J E (1996) Biochem J 318: 343-3498. Albracht S P

Mitochondrialne geny podjednostek dehydrogenazy NADH kompleksu I łańcucha oddechowego. Redagowanie ich transkryptów Mitochondrial genes of comp

pojawiają się fenotypy [het-s] i [het-s*], gdzie [het-s] oznacza prion, zaś [het-s*] — jego brak. Właśnie prion [het-s] tworzy aktywną barierę w

chinon [7]. W skład dehydrogenazy NADH zwierząt, grzybów i roślin wchodzi od 30 do 43 podjednostek białkowych [8 ], podczas gdy u bakterii mini

III. Organizacja, budowa i ekspresja genów nd i nadIII-l. Geny nd zwierzątSześć genów kodujących podjednostki nd zwierząt tkankowych znajduje si

z centrami żelazowo — siarkowymi. Postuluje się jednak, że podjednostka ND1 wołu o wielkości 33 kDa może uczestniczyć w wiązaniu ubichin

się odbywać nie tylko w układzie cis, ale również trans. Morawala-Patell i wsp. [55] uważają, że ważną rolę w składaniu eksonów transkry

cesy redagowania, gdyż podwyższona temperatura i zahamowanie syntezy białka hamuje proces redagowania. M ai er i wsp. [6 8 ] sugerują jednak, ż

nadAL GlonyPorostnicaRzodkiewnik1;1120cis0.8-4.4[136-137] nieobecny u Ch. Reinhardtii[131][109]nad5Zielenice 1 2[138]W ątrobowcePaprotnikiW iele ga

między innymi od sekwencji rejonu flankującego redagowany nukleotyd od strony 5’.Jednym z zagadnień związanych z redagowaniem jest wyjaśnienie, w

IV-2. Redagowanie transkryptów genów nad roślinPrawie wszystkie mRNA mitochondriów roślinnych ulegają redagowaniu, w tym również transkryp- ty ge

tzw. „cichych” konwersji. Redagowanie tych ostatnich wykryto u wiesiołka [96]. W intronach genu na dl wiesiołka składanych w systemie tra

ku pozycji nieredagowanych. Badając to zagadnienie Brandt i wsp. [109] nie znaleźli przyczyn częściowego redagowania tego transkryptu.Redagowanie g

nie ich indukcji, połączone ze zwiększoną szybkością tworzenia agregatów prionu [12] (Ryc. 4).1 65____________________Ure2: P Rep resor1

Czynnikiem, który może wpływać na zróżnicowanie ekspresji mitochondrialnych genów podjednostek dehydrogenazy NADH kompleksu I łańcucha odde

51. Pcrotta G, Regina TMR, Ccci LR, Quagliariello C (1996) Mol Gen Genet 251: 326-33752. Rurek M, Oczkowski M, Augustyniak H (1998)^c/a Biochim

124. Conklin PL, Wilson RK, Hanson MR (1991) Genes Dev 5: 1407-1415125. Nozato N, Oda K, Yamato K, Ohta E, Takcmura M, Akashi K, Fukuzawa H,

Antyportery Na+/H+ w komórkach ssaczych Mammalian Na+/H+ exchangersANNA KICIŃSKA*Spis treści:I. WstępII. Ogólna charakterystyka antyporterów Na+/H+I

kach prokariotycznych [10]. Eukariotyczne antypor- tery Na+/H+ wykazują jednak niewielkie podobieństwo do bakteryjnych białek NhaA i NhaB opisanyc

badania wskazywały, iż domeny te są zlokalizowane w cytoplazmie komórek [3]. Ostatnio jednak wykazano, że część domeny C-końcowej białka NHE3 jest

cowania się komórek poprzez wzrost poziomu ekspresji białka [34],Izoformy NHE2, 3 i 4 charakterystyczne są dla komórek nabłonkowych, głównie u

NHE. Aktywność antyporterów gwałtownie rośnie, gdy wartość wewnątrzkomórkowego pH spadnie poniżej określonego poziomu progowego, powodując usu

substancji regulujących zachowuje zdolność do regulacji aktywności zmutowanych białek NHE pozbawionych miejsc fosforylacji, a część w

działywania to ma miejsce jedynie podczas biosyntezy NHE 1. Jednak, ponieważ wiązanie to jest odwracane przez MgATP, być może bierze ono udział w r

formacyjne, można natomiast założyć, że takie formy są stabilizowane w polimerze. Możliwość powstawania różnego typu polimerów Sup35 pok

do arytmii, uszkodzeń mięśnia sercowego i nekrozy komórek [92].IV-1.2. Regulacja objętości komórkiObjętość komórek zwierzęcych jest regulowana prz

V. Uwagi końcowePowszechność występowania białek Na+/H+ oraz różnorodność czynników wpływających na ich aktywność sugeruje, iż grają one bard

47. Nass R, Rao R (1998) JB io l Chem 273: 054-06048. Bernard i P (1999) Physiol Rev 79: 1127-115549. Levine SA, Montrose MH, Tsc CM, Donowitz

Sekwencjonowanie genomu człowieka — dwa projekty badawcze, dwie strategieSequencing of human genome — two projects, two strategiesGRACJAN

Tabela IOśrodki współpracujące w ramach HGP (G-5 wyróżnione pogrubieniem i kursywą)S k ró t N azw a o śro dk a badaw czeg oA dres stro ny in tern

II-l. Strategia sekwencjonowaniaStrategią stosowaną przez ośrodki, zaangażowane w HGP jest sekwencjonowanie genomu ludzkiego „klon po klonie”

Ryc. 1. Strategia sekwencjonowania ludzkiego genomu, realizowana przez Projekt Badawczy — Genom Człowieka HGP a), oraz strategia wykorzystywana prz

chromatynowych [13]. Następnie DNA obejmujący konkretną przerwę trzeba wklonować do wektorów innych niż BAC np. do kosmidów. Dalsze postęp

Mpz, która przypuszczalnie zawiera 545 genów i 134 pseudogeny, po raz pierwszy dała badaczom możliwość spojrzenia na tak złożony twór, jakim jest

miało być dokonanie w 3 lata, czyli do 2001 roku tego, co Projekt Badawczy — Genom Człowieka HGP przewidywał początkowo na rok 200

GFP, białko fluoryzujące na zielono. Po wprowadzeniu fuzji do szczepu kontrolnego obserwowano w mikroskopie fluorescencyjnym rozproszenie za

poznany właśnie tą metodą, była bakteria Haem ophilus inßuenzae [30]. Jednak porównanie genomu tego prokarionta — 1,83 Mpz, z genomem człowieka —-

nych organizmów: myszy, ryżu, czy niektórych mikroorganizmów i odegranie znaczącej roli w badaniach proteomu [38]. Równie istotnym zad

Prenumerata POSTĘPÓW BIOCHEMII rok 2000 dla nie zrzeszonych w PTBioch dla członków PTBioch dla zakładów i bibliotek40.00 zł20.00 zł70.00 złSkładka

http://rcin.org.pl

http://rcin.org.pl

http://rcin.org.pl